임상화학 중간

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본문내용

단백질이 왜 중요할까?
: 효소, 근육, 세포, 항체, 유전정보저장, 히스톤 등 다 단백질로 구성

단백질 구조
- 아미노산들의 펩타이드 결합
- 축합반응으로 합성
→ 물이 빠져서 합성
- 가수분해로 분해
→ 물이 들어가 분해
- 양이온인 NH3(아미노기)와 음이온 COO(카르복실기)가 존재
→ 양쪽성 이온(쯔비터이온), 전기적 성질을 갖는다
- 20종의 아미노산
- 단백질구성의 아미노산-L형

R=아미노산 성질에 의해 분류

인체내 ph7.4에서는 이온화 아미노산으로 존재
→ NH3

R 대신 CH2 COOH가 붙으면 아스파트르산
H가 붙으면 글라이신
방향족 고리를 가지고 CH2를 가지면 페닐알라닌

탄수화물= 포도당의 글루코결합
중성지방= 지방산3개, 글리세롤1개 결합

필수아미노산
- 식사나 음식으로 섭취
- 히스티딘, 아이소류신, 류신, 라이신, 메티오닌, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판, 발린

불필수아미노산
- 간에서 합성
- 알라닌, 아르기닌, 아스파라기닌, 글루타민, 글리신, 프롤린, 아스파타르산, 시스틴, 글루탐산, 티로신

방향족 아미노산
- 페닐알라닌, 티로신

아미노산 신생아 대사질환
- 페닐케톤뇨증
: 아미노산이 단백질화 되어야하는데 효소의 결핍으로 소변으로 아미노산 배출

1차구조
: 아미노산의 펩타이드 결합이 단순하게 구성된 사슬모양
2차구조
: 폴리펩타이드의 국부적 접힘 구조
3차구조
: 폴리펩타이드의 3차원적 구조
- 아미노산 전기사이에 정전기적 상호작용
- 이황화 결합
- 소수성 상호작용
- 수소 결합
4차구조
: 2개 이상의 폴리펩타이드들이 결합해서 단백질을 만드는 구조

형태학적 구상 단백질
- 작은 리간드, 핵산, 단백질 등과 결합하는 특성
- 결합시 3차구조가 약간 변경되어 생화학적 변화를 일으킨다
→ 근육의 수축 등

대표적인 구상 단백질
- 미오글로빈: 심근경색시 근육에 존재하는 미오글로빈이 혈액에 노출
소변에 적색으로 나타남
- 헤모글로빈

→ 두종류의 단백질 모두 철과 결합할 수 있는 헴구조

섬유상 단백질
: 주로 구조적 역할

· 종류
- 알파 케라틴
- 콜라겐
- 피브린

참고 자료

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