Small ubiquitin related modifier(SUMO) 시스템의 특징과 암 조절의 역할

소개글

Small ubiquitin related modifier(SUMO) 시스템의 특징과 암 조절의 역할에 대해서 쓴 학위논문입니다.
다양한 논문과 자료들을 참고해서 정말 힘들게 열심히 작성한 논문입니다. 교수님께서 까다로우셔서^^; 논문 형식도 정확합니다.
많은 도움 받아시길 바랍니다.

목차

Abstract(요약)
I. 서론

II. 본론
1. SUMO의 특징
1-1. SUMO isoforms과 구조
1-2. SUMO conjugation pathway
1-2-1. SUMO활성화 효소 (SUMO - Activating Enzyme: E1)
1-2-2. SUMO 결합효소(SUMO – Conjugating Enzyme: E2)
1-2-3. SUMO 연결효소 (SUMO- Ligase: E3)
1-2-4. SUMO Cleaving Enzyme
2. 암의 발전과 전이 (Cancer development and Metasis)
2-1. SUMO 에 의한 이질염색질(heterochromatin)의 안정화
2-2. SUMO에 의한 p53 안정화와 기능의 조절
2-3 SUMO에 의한 암 전이 조절 (KAI 1)

III. 결론

IV. 참고 문헌

본문내용

學 士 學 位 論 文
Small ubiquitin related modifier(SUMO) 시스템의 특징과 암 조절의 역할
Characteristic of small ubiquitin related modifier(SUMO) system and it’s role in cancer regulation
Abstract
Protein modification by small ubiquitin-like modifier (SUMO) controls diverse cellular functions of protein targets. SUMO modification appears to play important roles in diverse processes such as chromosome segregation and cell division, DNA replication and repair. In addition, SUMO participates in maintaining cellular homeostasis. The loss of control on SUMOylation or deSUMOylation processes causes a defect in maintaining homeostasis and hence gives a cue to cancer development. Furthermore, recent study showed that SUMO system is also involved in the maintenance of heterochromatin stability and cancer metastasis. SUMOylation status of proteins is involved in tumorigenesis and cancer metastasis. In this review, we will summarize the structures and biological processes of the SUMO, and discuss the possible role of SUMO system in cancer.
서 론
세포에서 실제적인 대부분의 기능을 담당하고 있는 것이 단백질이다. 단백질은 유전자가 전사된 후 전사 후 수정(posttranslational modification)을 통하여 그 기능이 조절된다. 이러한 섬세한 조절로 인해 세포의 항상성이 유지되는데 이 항상성 조절이 깨어지게 되면 각종 질병들과 암이 발생하게 되고 생명이 위협 받게 된다. 전사 후 수정에는 인산화(phosphorylation), 아세틸화(acetylation), 메틸화(methylation), 화(ubiquitination) 등이 있다. 이러한 여러 전사 후 수정 시스템 가운데 ubiquitin과 ubiquitin-like proteins(Ubl)은 단백질로써 단백질 안정과 기능을 조절하는 중요한 역할을 한다(1). ubiquitin과 기질의 결합은 기질 분자의 라이신과 ubiquitin-C-terminal 글라이신 사이의 isopeptide 결합과multi-enzyme casacade(E1, E2, E3)에 의한 ubiquitin과 효소의 thiolter bond 형성으로 이루어진다. 분해될 기질 단백질은 이러한 76개의 아미노산으로 이루어진 ubiquitin과의 결합으로 표지되며, 26S proteasome이 ubiquitin으로 표지 된 기질 단백질을 인지하여 분해하게 된다.

참고 자료

1. Gao, M., M. Karin. 2005. Regulating the regulators: control of protein ubiquitination and ubiquitin-like modifications by extracellular stimuli. Mol.Cell 19, 581-593
2. Saitoh, H., J. Hinchey. 2000. Functional heterogeneity of small ubiquitin-related protein modifiers SUMO-1 versus SUMO-2/3. J. Biol. Chem. 275, 6252-6258
3. Bohren, K.M., V. Nadkarni, J.H. Song, K.H. Gabbay, D. Owerbach. 2004. A M55V polymorphism in a novel SUMO gene(SUMO-4) differentially activates heat shock transcription factors and is associated with susceptibility to type I diabetes mellitus, J. Biol. Chem. 29
4. Dehuang, G., et al. 2004. A functional variant of SUMO4, a new 1 kappa B alpha modifier, is associated with type I diabetes. Nat. Genet. 36, 837-842
5. Guo. D., J. Han, B. Adam, N.H. Colburn, M-H. Wang, Z. Dong, D.L. Eizirik, J-X. She and C-Y. Wang. 2005. Proteomic analysis of SUMP-4 substrates in Hek293 cells under serum starvation-induced stress. Biochem. Biophys. Res. Comm. 337, 1308-1318
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