펩타이드 질량분석 실험 레폿

소개글

펩타이드 질량분석

목차

I. Introduction
II. Experiments
III. Results & Discussion
IV. Conclusion
V. Reference
숙제 - 논문해석(Tanaka Koichi의 논문)

본문내용

1. MALDI-TOF MS의 간단한 역사
- MALDI-TOF MS는 1985년 Franz Hillenkamp, Michael Karas에 의해 개발된 질량분석 방법이다.[1] 처음에는 작은 분자에 대해서 가능했는데, 1987년 Koichi Tanaka에 의해 고분자의 질량분석에도 MALDI-TOF MS가 적용되었다.[2] 현재 많은 고분자 화합물의 분석에 이 방법이 이용되고 있다.

2. MALDI의 원리
- 질량분석 과정에서 레이저를 이용하여 큰 분자를 이온화시키고 기화 시키게 된다.[3] MALDI에서는 matrix라는 보조 물질이 펄스 레이저를 흡수한 후 분자에 전달하여 그 과정을 도와준다.[4]

3. TOF의 원리
- TOF MS는 분자 이온에 전압을 걸어서 분자이온을 비행하게 하여 검출기에 도달하는 시간을 측정하는 방법을 통해 전하수가 z이고 질량이 m인 이온의 m/z를 구하는 방법이다.[4] 전압 V를 가해 줄 때 이온의 속도가 v라고 할 때 zV=1/2mv2이다. 이제 이온의 비행 거리가 L, 비행시간이 t이면 m/z=2Vt2/L2으로 구할 수 있다.

4. 펩타이드 전처리에서 Trypsin을 사용하는 이유
- Trypsin은 단백질 분해 효소로서, arginine과 lysine의 carboxyl side의 peptide 결합을 끊는 역할을 한다.[5] Trypsin 효소를 통해 단백질을 가수분해 할 경우 Trypsin이 위에서 말한 것처럼 특정 부분의 peptide 결합을 끊기 때문에 가수분해한 peptide 조각을 질량분석 함으로서 원래 단백질이 무엇인지 알 수 있다.

5. 펩타이드 핑거프린팅이 가능한 이유
- 미지의 단백질이 있을 때 특정 효소를 이용하여 작은 펩타이드 조각으로 쪼갠 후 Mass Spectrometer을 통해 질량을 분석할 수 있다.[6] 이 때 단백질에 따라 효소에 의해

참고 자료

[1] http://en.wikipedia.org/wiki/MALDI-TOF
[2] Tanaka, "Protein and Polymer Analyses up to mlz 100000 by Laser Ionization Time-of-flight Mass Spectrometry", RAPID COMMUNICATIONS IN MASS SPECTROMETRY, Vol. 2, No. 8, 1988.
[3] 김미영, “고체시료 직접분석을 위한 Laser Ablation Inductively Coupled Plasma Mass Spectrometry의 분석학적 특성 연구”, 충남대학교, 2002.
[4] 하성호, “MALDI-TOFMS를 이용한 고분자 물질의 분석 : 탄수화물과 유기 탄성체 분석”, 세종대학교, 2007.
[5] Meienhofer 외 2, The Peptides, Orlando:Academic, 1984.
[6] Clauser 외 2, “Role of Accurate Mass Measurement (±10 ppm) in Protein Identification Strategies Employing MS or MS/MS and Database Searching”, Analytical Chemistry, Vol. 71, No. 14, 1999.