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생물화학공학 - 고정화 효소의 특성

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2010.11.11
최종 저작일
2010.11
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소개글

생물화학공학 - 고정화 효소의 특성에 관한 자료입니다.

목차

기질 특이성

최적 pH

최적온도

동역학적 정수

안정성

본문내용

기질 특이성
고정화된 효소가 유리의 효소에 비하여 기질특이성에 어떤 변화가 일어나는가는 통일적으로 기술할 수는 없으나 일반적으로 고분자 기질에 대한 반응성의 저하는 현저하다. 이 반응성의 저하는 현저하다. 이 반응성의 저하는 고분자 기질이 고정화 효소의 활성중심에 가까이 하기 어렵기 때문이라고 생각되며 단백질, 핵산, 다당류 등의 가수분해효소에서 그 예가 발견된다. 또 lipoamide dehydrogenase, catalase, D-aminoacid oxidase의 경우와 같이 저분자 물질을 기질로 하는 반응에 있어서도 고정화함으로써 이들의 효소가 작용하려는 몇 개의 기질간의 상대속도가 변화하는 수도 있으며 고정화에 의하여 효소의 활성중심의 입체구조에 영향이 미치고 있다고 추측된다. 특히 D-aminoacid oxidase의 경우 효소 단백질의 amino기를 고정화에 사용할 것인가와 carboxy기를 고정화에 사용할 것인가에 따라 기질특이성에 차이가 나타나는 것은 흥미롭다. 또 고정화하여도 기질 특이성이 거의 변화하지 않은 예도 수없이 보고되어 있다.

최적 pH
양이온성 또는 음이온성을 가진 담체를 고정화에 사용하는 경우 겉보기 최적 pH가 산성 측이나 알탈리 측으로 이동하는 것은 당연히 예상되는 일이나 담체가 이온성이 아닐 때도 최적pH의 차이가 관찰된다.이 원인으로서는 담체의 활성화를 행할 때 결합된 관능기가 고정화에 사용하기 위해서 단백질 표면의 이온성이 변화하는 것으로 생각된다.

참고 자료

없음
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