식품분석실험 단백질 전기영동

목차

1. 원리
2. 재료 및 기구
3. 실험 방법
4. 실험결과
5. 고찰

본문내용

1. 원리
1960년대 중반 SDS polyacrylamide-gel electrophoresis (SDS-PAGE)가 통상적인 단백질 분석을 위해 개발된 이후 높은 정밀도와 고분해능으로 인해 지금까지도 단백질, 핵산 등의 분리에 널리 사용되고 있다. Polyacrylamide gel에는 중합되면서 가교를 형성하는 acrylamide, bisacrylamide monomer와 음이온성 detergent인 sodium dodecyl sulfate (SDS) 등을 이용한다 가진 이 detergent는 단백질의 소수성 부위에 결합하여 단백질의 삼차 구조를 풀어 선형으로 변화시킨다. 단백질은 일반적으로 그것을 구성하는 아미노산의 조성에 따라 양전하 또는 음전하를 띠지만, SDS 수용액 내에서 가열된 후 SDS-단백질 복합체의 음이온 전하의 수용성 상태로 존재하게 된다. 또한 β-mercaptoethanol 시약이 단백질의 S-S 결합을 끊기 위해 첨가될 수 있다. 이러한 원리로 인해 여러 소단위들로 구성된 단백질도 SDS-PAGE를 통해 여러 개의 펩타이드로 분리시켜 분석할 수 있다.

<중 략>

1. 전기영동 (Electrophoresis)
전기장 안에서 하전된 입자(물질)가 양극 또는 음극 쪽으로 이동하는 현상이다. 이동하는 속도에 미치는 영향으로는 입자의 전하량, 크기와 모양, 용액의 pH와 점성도, 용액(Buffer)에 있는 다른 전해질 농도와 이온의 세기, 지지체의 종류 등이 있다. 또한 어떤 용액에서 하전된 알맹이의 이동속도는 분자 자체의 성질에 따라서 결정된다. 아미노산, 뉴클레오티드, 단백질 등과 같은 하전된 물질들을 분리, 분석시 매우 효과적인 수단으로 이용된다.

2. 단백질 전기영동과 그 목적
단백질의 순도나 성질의 분석 및 분리 등의 사용하는 방법으로 "단백질의 정성적인 분석“에 사용된다. 전기영동의 목적으로는 ‘원하는 단백질의 유무 확인’, ‘단백질의 분리 정도를 확인’, ‘ 분자량을 이미 알고 있는 단백질과 비교하여 분자량 산출’ 등이다

<이하생략>

참고 자료

없음