일반화학실험(2) 실험 24 단백질 풀림 예비

목차

1. 실험목표
2. 이론
3. 실험 전 예비보고서
4. 기구 및 시약
5. 실험 방법

본문내용

실험목표

이번 실험에서는 Spirulina 알약에서 phycocyanin 단백질을 추출하고, 여러 종류의 시약들을 가하거나 온도를 변화시키며 phycocyanin 단백질의 구조가 접힌 (folded) 상태를 유지하는지, 아니면 풀리게(unfolded) 되는지 판별해 볼 것이다. Phycocyanobilin 발색단이 직선형의 구조를 가질 때 phycocyanin은 약 60%의 형광양자효율을 가지며 ~650 nm에서 붉은색의 형광 방출을 보이고, 발색단이 고리형의 구조를 가질 때 형광은 사라진다는 점을 이용하여 단백질의 구조를 판별한다.

이론

1. 아미노산
프롤린을 제외한 모든 아미노산은 α 탄소에 카르복실기(COO-) 1개, 아미노기(NH3+) 1개, 수소 원자 1개와 곁사슬(R기)이 결합한 구조이다. 곁사슬의 종류에 따라 아미노산이 구분되며, 곁사슬은 비극성 곁사슬, 극성 곁사슬, 산성 곁사슬, 염기성 곁사슬로 나뉜다.
2. 단백질
단백질은 20종류의 아미노산의 중합체이다. 2개 이상의 아미노산이 결합할 때 카르복실기와 아미노기는 공유결합으로 연결되는데, 이를 펩타이드 결합이라고 한다. 이는 단백질이 1개 이상의 폴리펩타이드 사슬로 이루어져 있다는 의미이다.

참고 자료

없음