10_PAGE를이용한단백질검정보고서

목차

1. 실험 목적
2. 실험 원리
3. 실험 재료 및 방법
4. 실험 결과
5. 실험에 대한 고찰
6. 참고 문헌

본문내용

1. 실험 목적
전기영동의 원리를 이해하고 PAGE를 이용한 전기영동을 통해 단백질의 종류와 분자량을 구분한다.
2. 실험 원리
(1) 단백질
 단백질: 수백에서 수만 개의 아미노산으로 이루어진 중합체
 아미노산1: 아미노기와 카복실기를 가지고 있는 단량체. 화학식은 NH2CHRnCOOH 이다. Rn은 곁사슬로 다른 20개의 잔기이다. 곁사슬의 성질에 따라 소수성, 친수성, 염기성, 산성 등으로 구분된다.
 아미노산 종류:
친수성 소수성
전하X, 비극성
전하 O 전하 X, 극성
양전하(+1, 염기성) 음전하(-1, 산성) 세린(Ser; S)
트레오닌(Thr; T)
아스파라긴(Asn; N)
글루타민(Gln; Q)
티로신(Tyr; Y)
시스테인(Cys; C)
알라닌(Ala; a)
이소류신(Ile; I)
류신(Leu; L)
메티오닌(Met; M)
페닐알라닌(Phe; F)
트립토판(Trp; W)
발린(Val; V)
글리신(Gly; G)
프롤린(Pro; P)
아르기닌(Arg; R)
히스티딘(His; H)
리신(Lys; K) 아스파르트산(Asp; D)
글루탐산(Glu; E)

 시스테인: 곁사슬 말단에 -SH기가 다른 시스테인 곁사슬과 이황화결합을 할 수 있게 한다.
 글리신: 곁사슬이 단일 수소 원자로 단백질이 유동성을 가질 수 있게 한다.
 프롤린: 수소 원자가 없고 탄화수소의 곁사슬과 공유결합을 하는 고리구조를 가지는 변형된 아미노기를 가진다. 이것이 수소결합과 회전에 한계를 가져와 굽힘구조와 고리구조를 안정화시키기도 한다.
 필수 아미노산: 몸에서 합성할 수 없거나 너무 적게 합성되어 음식물로 섭취해야 하는 아미노산. 류신, 라이신, 메티오닌, 발린, 아이소류신, 트레오닌, 트립토판, 페닐알라닌, 히스티딘이 있다.

참고 자료

김원 외, 생명의 원리 3판, 54~61쪽, 247~253쪽
1, 2, 필수 아미노산 사진, 비필수 아미노산 사진, 펩타이드 결합 사진: 생화학분자생물학회, 생화학백과
3, 4, 5, 6, 7: 한국미생물학회, 미생물학백과
SDS-PAGE 사진: 한국분자세포생물학회, 분자세포생물학백과
8: 세화 편집부, 화학대사전
9, 13, 14: 강영희, 생명과학대사전
10, 12: 한국통합생물학회, 동물학백과
11: Merck, https://www.sigmaaldrich.com/KR/ko/products/cell-culture-and-analysis/cell-culture-supplements-and-reagents/albumins-and-transport-proteins/bovine-serum-albumin#protein (2024.05.20)
15: 대한화학회, 화학백과
코돈표 사진: 김원 외, 생명의 원리 3판
단백질 marker 2 사진 : fisher scientific, https://www.fishersci.se/shop/products/lonza-prosieve-color-protein-markers-3/11518005 (2024.05.23)
단백질 marker 3 사진: bric, https://www.ibric.org/bric/biomarket/sales-event.do?mode=view&articleNo=9904219 (2024.05.23)