[생물학]단백질의 검정

소개글

일반 생물학 실험 예비레포트입니다.

도움이 되시길...^^

목차

1. 실험 제목

2. 실험 목적

3. 실험 원리
3-1. 단백질의 구조
3-2. 펩티드 결합(peptide bond)
3-3. 단백질의 기능
3-4. 단백질의 구조
3-5. 단백질의 검정법-ninhydrin reaction

4. 실험기구 및 재료

5. 실험방법
5-1. 단백질의 변성
5-2. Ninhydrin reaction

본문내용

단백질에 대한 화학적 ·생물학적 연구는 오래 전부터 이루어져 왔으나, 그 구조와 기능의 복잡성으로 인하여 비교적 최근에 와서 상세한 구조와 기능이 밝혀지기 시작하였다. 단백질을 구성하는 아미노산에는 20종이 있으므로 이 20종의 아미노산이 몇 개, 그리고 어떤 순서로 연결되느냐에 따라 단백질의 종류가 달라진다.
20종의 아미노산이 수십 개 또는 수백 개가 연결될 때 그 연결순서에는 무한히 많은 종류가 있을 수 있으므로, 단백질의 종류도 무수히 많을 수 있다. 단백질에서 이 아미노산의 배열순서를 1차구조라고 한다. 이 1차구조에 의하여 형성된 단백질 분자는 그 구성아미노산의 분자구조로 말미암아 일정한 각도로 구부러지고 꼬여서 특정형태를 갖추게 된다. 이 형태를 단백질의 2차구조라고 한다.
2차구조의 하나는 알파 나선(α 螺旋)이라는 구조이다. 이것은 길다란 단백질 분자의 사슬이 나선으로 꼬여 있는 구조로, 아미노산 3.6 분자가 나선의 한 바퀴를 돌게 되어 나선 10바퀴가 36개의 아미노산으로 구성되어 있다. 이 나선에서 한 아미노산과 바로 다음 아미노산 사이의 수직거리는 0.15nm(1nm = 1×10-9m)이며, 나선 한 바퀴의 수직거리는 0.54nm이다.
그리고 한 아미노산은 4개 아래의 아미노산과 수소결합(水素結合)으로 연결된다. 이 수소결합은 매우 약한 결합이지만 α 나선을 구성하는 모든 아미노산이 이 수소결합으로 서로 결합되어 있으므로 α 나선은 대단히 안정된 구조이다. 사람의 모발이나 손톱을 구성하는 단백질인 케라틴(keratin)이 이러한 구조를 가지고 있다.
그 밖에도 많은 단백질이 그 구조의 일부에 α 나선구조로 되어 있다. 2차구조의 또 하나의 예는 병풍구조라고 하는 구조이다. 이것은 사슬과 같이 긴 단백질 분자가 일정한 각도로 꺾이어 마치 좁은 종이를 접어서 늘인 모양을 하고, 이런 사슬이 여러 개 서로 평행으로 늘어서서 각 사슬의 아미노산이 곁에 있는 다른 사슬의 아미노산과 수소결합을 형성한 구조이다. 이 구조는 전체적으로 보아 마치 반쯤 접어 놓은 병풍과 같은 모양이라 하여 병풍구조라고 부르며, 베타구조(β-structure:pleated sheet structure)라고도 한다.

참고 자료

일반생물학실험책