[화학공학]단백질의 변성

소개글

단백질의 특성과 변성에 관한 자료 논문입니다. 필요하신 분에게 도움이 됬으면
좋겠습니다.

목차

List of figures…………………………………………………(iii)

제 1장 서론………………………………………………………………1

제 2장 본론…………………………………………………… ………2

1. 단백질의 종류
1.1 단순 단백질………………………… 2
1.2 복합 단백질………………………………3
1.3 유도 단백질………………………………4

2. 단백질의 구조
2.1 1차 구조…………………………………… 5
2.2 2차 구조……………………………………10
2.3 α-나선구조…………………………………11
2.4 β-구…………………………………………12
2.5 3중 나선구조………………………………12
2.6 3차 구조……………………………………14
2.7 4차 구조……………………………………15

3. 단백질의 화학적 성질
3.1용해도…………………………………………………………………………16
3.2등전점…………………………………………………………………………17
3.3단백질의 변성………………………………………………………………17
3.3.1단백질의 변성 과정……………………………………………………18
3.3.2특성 및 종류……………………………………………………………19


4. 아미노산과 단백질의 분석
4.1 Ninhydrin 반응…………………………………………………………… 24
4.2 Kjeldahl법…………………………………………………………………… 24
4.3 Biuret법………………………………………………………………… 25
4.5 Phenol시약법……………………………………………………………… 25
4.6자외선흡수 spectrum을 이용하는 방법………………………………… 25

5. 단백질의 정제……………………………………………………………… 26

제 3 장 결론………………………………………………………………… 34

참고 문헌…………………………………………………………………… 35

본문내용

제 2 장 본 론

1. 단백질의 종류
단백질은 기능, 분자량, 형태에 따라 분류될 수 있으며 일반적으로는 화학적 조성이나 용도에 따라 단순단백질, 복합단백질 및 유도단백질로 분류한다.
1.1. 단순단백질
가수분해하면 L-α-아미노산만 생성되는 단백질을 말하며 여러 가지 용매에 대한 용해도에 따라 다음과 같이 분류한다.
Albumin : 물에 녹고 열에 의하여 응고되는 단백질로 동식물 세포 및 체액에 존재한다. Serum albumin(혈청), α-lactalbumin(우유), ovalbumin(난백), myogen(근육), leucosin(밀), ricin(피마자), legumelin(두류) 등이 여기에 속한다.
Globulin : 물에 녹지 않고 묽은 염류용액에 녹는 단백질이며 대부분이 열에 의하여 응고된다. 동식물세포 및 체액에 존재하며 serum globulin(혈청), β-lactoglobulin(우유), lysozyme(난백), edestin(대마), myosin(근육), fibrinogen(혈장), glycinin(대두), canavalin(작두콩), regumin(완두, 잠두) 등이 있다.
Glutelin : 물, 묽은 염류용액, 알코올에는 녹지 않고 묽은 산 및 묽은 알칼리 용액에 녹으며 열에 의하여 응고되지 않는다. Glutamate 함량이 높은 단백질로 곡류의 종자에 많이 함유되어 있으며 glutenin(밀), oryzenin(쌀) 등이 있다.
Prolamin : 70~80% 알코올에 녹는 성질 이외에는 glutelin과 비슷하며, gliadin과 glutenin의 복합체를 gluten이라 한다. 곡류의 종자에 많이 존재하며 gliadin(밀), zein(옥수수), hordein(보리) 등이 있다.
Albuminoid(Scleroprotein) : 물, 묽은 염류용액, 묽은 산 및 묽은 알칼리 용액에 녹지 않고 소화되지 않으며 collagen, keratin, elastin 및 silk fibroin 등이 여기에 속한다. Collagen은 결합조직, 뼈 , 치아, 연골, 인대에 많이 존재한다. Glycine이 전체의 1/3을 차지하고 proline, hydroxyproline도 많으며 cysteine, tyrosine은 함유하지 않는다. 장시간 가열하면 gelatin이 된다. Keratin은 털, 손톱, 뿔 등을 구성하고 있으며 cysteine, glutamate, arginine의 함량이 많다.

참고 자료

1. 김준평 역, 집현사, 단백질 공학, 2001

2. 채수규 외, 도서출판 효일, 표준식품화학, 2003

3. 김광우 저, 광문각, 식품화학, 1998

4. 노봉수 저, 신광출판사, 식품화학연습, 1996

5. 이서래, 신효선 공저, 신광출판사, 최신식품학, 1997