단백질체학 (프로테오믹스, Proteomics)

소개글

단백질체학의 기본 원리를 중심으로 작성했습니다.

목차

I. 머리말


II. 단백질의 기본 구조

1. 아미노산(amino acid)의 펩티드 결합(peptide bond)
2. 단백질 기본 구조 구분
3. 단백질의 2차 구조


III. 단백질 분리와 정량

1. SDS-PAGE 단백질 전기영동

2. 단백질 영동에 영향을 주는 요소
(1) 이황화 가교결합 단백질(dislufide proteins)
(2) 복합 단백질(multiple alleles)

3. 2차원 단백질 전기영동
(1) 단백질 고유 등전위점값 계산
(2) 단백질 분자들의 등전위점값에 따른 분리
(3) 용해도 차이에 따른 단백질 분리방법
(4) 차등 계면활성제를 이용한 단백질 분리법
(5) 비평형 pH겔 전기영동법 (Nonequilibrium pH Gel Electrophoresis, NEpHGE)
(6) 고정화 pH 구배법(Immobilized pH Gradients, IPGS)
(7) IPG-Dalt 법
(8) 비환원 2-DE 분석


IV. 단백질의 2, 3차 구조 예측

1. 상동성 모델링(Homology modeling)법
2. 에비니시오(Ab initio) 모델링
3. 분자 간(원자 간) 작용 힘과 포텐셜 에너지


V. 맺음말

본문내용

1.1. 1.1. 1.1. 아미노산(amino acid)의 펩티드 결합(peptide bond)

단백질은 아미노산의 중합체이며, 아미노산이 머리(카복실기)에서 꼬리(아미노기)까지 이어지는 방식으로 공유결합된 펩티드 결합(peptide bond)을 이루고 있다. 그러므로 아미노산은 단백질의 구성단위이다. 아미노산은 최근까지 22가지가 알려져 있다. 다음 표는 가장 최근에 발견된 피롤리신(pyrrolysine)을 제외한 21가지 아미노산들의 특성을 정리한 것이다.

아미노산의 기본 구조는 그림1과 같다. R은 아미노산 특성을 나타내는 잔기를 뜻한다. 아미노산의 양 만단은 아민기와 카르복실기로 이루어져 있다. 카르복실기를 중심으로 바로 인접한 탄소를 탄소, 그 옆에 탄소들이 더 존재한다면 탄소, 탄소 순으로 명명한다.
두 아미노산이 펩티드 결합을 이루면 물 분자가 방출된다(그림 3,4). 단백질의 펩티드 골격은 순서로 반복되어 구성된다. 여기서 N은 아미드(amide) 결합의 질소 원자를 나타내고, 는 중합체 사슬 안에 있는 아미노산의 -탄소원자이며, 는 아미노산의 카보닐 탄소로서 다음에 연결되는 아미노산의 아미드 질소원자와 결합하여 아미드 결합(펩티드 결합)을 이룬다.

펩티드 결합은 일반적으로 카보닐 탄소와 아미드 질소 사이가 단일 결합으로 표시된다. 그러므로 이론상으로는 폴리텝디드 골격을 이루고 있는 세 가지 공유결합(, , ) 모두가 단일결합이므로 어느 결합에 대해서도 회전이 일어날 수 있다(그림 4). 이 그림에서 펩티드 결합을 이루는 와 N원자는 모두 평면상에 혼선화가 되어 있고, 와 O 원자는 파이(π) 결합으로 연결되어 있어서, 질소원자에 존재하는 한 쌍의 고립전자쌍은 궤도에 남아 있다. 그렇지만 펩티드 결합에 대한 공명구조가 가능한데 이 구조에서는 와 N 원자가 파이 결합을 이루면서 산소원자에 한 쌍의 고립전자쌍을 남긴다(그림4-b). 이 공명구조에서는 이 이중결합으로 되어 있으므로 펩티드 결합은 서로 자유롭게 회전하지 못한다. 바로 이 두 가지 극단적인 구조들 사이에 펩티드 결합의 중요한 특성이 있다.

참고 자료

Robert F. Weaver(박상대 역), <분자생물학(Molecular biology)>, 라이프사이언스, 744~745쪽
주현․한진, <프로테오믹스>, 범문사, 29~52 210~220쪽
한국인간프로테옴기구 출판위원회, <프로테오믹스 연구 기법>, E*PUBLIC, 1~2쪽
Gerrett․Grisham(곽한식 공역), <생화학(Biochamistry)>, 라이프사이언스, 71~72 97~102쪽