(물리화학)Determination of Myoglobin Thermodynamic Stability, 미오글로빈
- 최초 등록일
- 2014.09.07
- 최종 저작일
- 2009.11
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소개글
성적 잘 받은 보고서입니다
목차
1. 제목
2. 실험 목적
3. 이론(Introduction)
가. 단백질의 구조
나. 원리
4. 실험
5. 결과(고찰)
6. 결론
7. 오차분석
8. 참고문헌
본문내용
3. 이론(Introduction)
가. 단백질의 구조
1) 기본구조
Protein : 한 개 또는 두 개 이상의 폴리펩티드(polypeptide)로 이루어진 고분자.
거의 모든 세포기능을 실행하는 물질인 단백질은 수없이 다양한 3차원 모양을 형성하고 있다.
2) 1차구조
폴리펩티드를 이루는 아미노산의 수, 종류, 연결 순서에 따라 결정되는 단백질은 대략 30∼10,000개 이상의 아미노산을 가지며 대부분 50∼2000개의 아미노산으로 구성되어 있다.
3) 2차구조
1차구조를 이루는 폴리펩티드 사슬이 나선구조, 병풍구조를 이룬 형태
나. 원리
1) UV/Vis Spectroscopy에 의한 Myoglobin 안정성의 측정
단백질은 다양한 구조상 배열을 채택할 수 있는 큰 분자 이다. 단백질은 그것의 생물학 기능에 의지하는 3차원 구조를 가지고 있다. 아미노산 서열은, 단백질의 주요한 연속이 결정되는 덩어리를 만드는데 기초한다. 잔류물의 수천에 몇 백으로 이루어져 있는 폴리펩티드 사슬을 형성하기 위하여 아미노산은 펩티드 결합을 사용하여 연결한다. 수소 결합 으로 인해, 폴리펩티드 사슬 사이사이에, 단백질은 이차 구조를 가진다. α-나선과 β-주름잡힌 장이라고 부르는 이차적인 구조는 두 개의 주된 형태이다. 단백질의 삼차구조는 폴리펩티드 사슬의 전체적인 배열을 나타낸다.
참고 자료
http://kr.blog.yahoo.com/beauty7234/MYBLOG/dist_frame.html?d=http%3A%2F%2Fkr.blog.yahoo.com%2Fbeauty7234%2F40.html%3Fm%3Dc%26amp%3Bno%3D40&s=n
